• No results found

Biokimi

N/A
N/A
Protected

Academic year: 2021

Share "Biokimi"

Copied!
111
0
0

Loading.... (view fulltext now)

Full text

(1)
(2)

PËRMBAJTJA

KAPITULLI 1

HYRJE NE BIOKIMI...3

1. Pasqyrë e shkurtër historike e zhvillimit të biokimisë ... 3

2. Vetitë e komponimeve natyrore dhe rëndësia e tyre ... ...5

KAPITULLI 2 LIPIDET, FOSFOLIPIDET DHE STEROIDET...10

1. Lipidet. Klasifikimi i tyre ... ...11

2. Fosfolipidet ...13

3. Steroidet dhe sterolet. Kolesteroli ...14

4. Enzimat ...15

KAPITULLI 3 STRUKTURA E POLIPEPTIDEVE DEH PROTEINAVE...27

1. Polipeptidet dhe proteinat ... 27

2. Struktura, përftimi lidhja në molekulat e proteinave ... ...38

3. Acidet nukleike ... 45

4. Përshkrimi informacioneve gjenetike... 51

5. Enzimat dhe biokataliza. Koenzimat ... 52

KAPITULLI 4 VITAMINAT DHE HORMONET... ...59

1. Vitaminat ...59

2. Vitaminat e tretshme në yndyra ...60

3. Vitaminat e tretshme në ujë ... 60

4. Hormonet ... 71 5. Hormonet e gjëndrës tiroide ... ...77 KAPITULLI 5 ALKALOIDET... 83 1. Alkaloidet ...83 2. Vetitë fiziko-kimike...85 3.Struktura...86 4. Klasifikimi...87 KAPITULLI 6 METABOLIZMI DHE BIOSINTEZA...93

(3)

KAPITULLI I PARE HYRJE NE BIOKIMI

1. Pasqyre e shkurtër historike e zhvillimit të biokimisë

Qvniet e gjalla dhe sendet pa jetë përbëhen nga lënda. Me lëndë kuptohet gjithçka që ka një masë dhe zë një hapësirë. Lënda përbëhet nga atome, të cilat përbëjnë një element të caktuar. Një element është i përbërë vetëm nga një lloj atomi. Oksigjeni dhe hidrogjeni janë elemente kimike. Duke studiuar përbërjen e elementeve kimike të kores së tokës gjeologët, kanë përcaktuar se 98 % e të gjitha atomeve të pjesës pa jetë të sipërfaqes së planetit tonë përbëhet nga tetë elementë kryesore: oksigjeni, silici, alumini, natriumi, kalciumi, hekuri, magnezi dhe kaliumi.

Lënda përbëhet nga dy ose më shumë elemente. Në këtë rast lënda quhet përbërje kimike. Uji p.sh. është një përbërje kimike e formuar nga elementet oksigjen dhe hidrogjen. Në të vërtetë hidrogjeni dhe oksigjeni janë gaze por të bashkuara ata japin ujin, i cili është lëng. Njësia më e vogël e një përbërje është molekula.

Për të dalluar elementet nga njëri tjetri përdoren simbolet. Kështu simboli i oksigjenit është O, kurse ai i hidrogjenit H. Formula kimike e një përbërje përfshin simbolet e elementeve përbërëse. Kështu, p.sh formula kimike e ujit është H2O, që do të thotë se në të ka dy atome hidrogjeni për çdo atom oksigjen.

Rreth 97% e lëndës që formon gjallesat përbëhet nga gjashtë elemente kimike: karboni, hidrogjeni, oksigjeni, azoti, fosfori dhe squfuri. Në përbërjen e lëndës së gjallë përfshihen edhe tetë elemente të tjera, të cilat takohen në trajtë gjurmësh (në sasi të vogël).

Uji është përbërësi kryesor i mjedisit të brendshëm të gjallesave. Ai shërben si tretës për shumë reaksione biologjike dhe bashkëveprues ose produkt në shumë reaksione kimike. Përmbajtja e lartë e ujit në organizma ndihmon ruajtjen pak a shumë të qëndrueshme të temperaturës së tyre të brendshme.

Për të shndërruar 1 gram ujë në 1 gram avull uji, nevojitet 2262.6 J. Në trupin e njeriut për të kaluar djersa në avull, përthithet energji, ndërsa gjethja freskohet në dritën e diellit si pasojë e avullimit të ujit nga sipërfaqja e saj.

KAPITULLI I PARE

HYRJE NE BIOKIMI

1. Pasqyre e shkurtër historike e zhvillimit të biokimisë

2. Vetitë e komponimeve natyrore dhe rëndësia e tyre

(4)

Qeliza dhe lëngu jashtë qelizor i kafshëve dhe bimëve përmban një shumëllojshmëri kripërash të tretshme. Këto kripëra janë të nevojshme për ekuilibrin acido-bazik, për mpiksjen e gjakut, për funksionimin e nervave dhe muskujve, për formimin e kockave etj. Përbërësit kryesorë joorganikë të qelizave janë ato të natriumit, kaliumit, kalciumit, magnezit, fosforit, squfurit etj. Krahas lëndëve inorganike, trupi i gjallesave, përmban edhe disa lëndë të ndërlikuara, që quhen lëndë organike. Dega e kimisë që merret me studimin e këtyre lëndëve quhet kimi organike. Meqë në përbërje të lëndëve organike ka gjithmonë karbon, ato quhen edhe përbërje të karbonit.

Dega e kimisë organike qe studion molekulat e gjallesave si dhe bashkë veprimin midis tyre quhet biokimi.

Biokimia është kështu shkenca që studion në nivelin molekular problemet që karakterizojnë sistemet e gjalla. Këto sisteme të gjalla janë të përbëra nga molekula që të izoluara e të ekzaminuara individualisht ndjekin, të gjitha ligjet kimike e fizike që rregullojnë lëndën pa jetë, megjithatë, vetë këto molekula, marrin pjesë në organizime të materies në nivele të tilla që nuk ndeshen në lëndën pa jetë. Karakteristikat kryesore të materies së gjallë janë këto:

strukturë e përgjithshme shumë komplekse e jashtëzakonisht e organizuar

aftësi për të kapur e transformuar energjinë e mjedisit me qëllim që ta përdorë këtë energji për ndërtimin dhe mbrojtjen e strukturave të sipër-përmendura,

aftësi për t'u vetëreplikuar.

Kjo ndodh, sepse qelizat e gjalla janë vendi i reaksioneve kimike që të katalizuara prej enzimave, zhvillohen në proporcionin e

duhur dhe me shpejtësinë e duhur. Këto reaksione nuk zhvillohen pavarësisht nga njëra tjetra, por janë të lidhura në seri me anë të ndërmjetësve të përbashkët në mënyrë të tillë që produkti i njërit reaksion bëhet reaktivi i reaksionit të mëpasshëm e kështu me radhë.

Si përfundim, mund të themi që ngjarjet kimike qe ndodhin në lëndën e gjallë, udhëhiqen nga të njëjtat ligje që rregullojnë lëndën pa jetë drejt realizimit të një lloj skeme ose "projekti", në një mënyrë që nuk ndryshon e sipas një seri parimesh që përfaqësojnë logjikën molekulare të jetës. Kimia organike është degë e kimisë, qe studion komponimet e karbonit. Ne komponimet organike te karbonit bëjnë pjesë jo vetëm ato komponime që gjenden ne botën e gjallë, por edhe ato komponime qe përfitohen ne mënyrë sintetike ne laborator.

Komponimet organike janë të ndërthurura me ato inorganike dhe mund të shndërrohen në njëra-tjetrën: p.sh: procesi i fotosintezës (shndërrimi i komponimeve inorganike në ato organike) dhe përfitimi i amoniakut nga metani (shndërrimi i komponimeve organike në ato inorganike). Komponimet organike i karakterizojnë disa veti fizike dhe kimike që i dallojnë nga komponimet joorganike (tretshmë-rinë, pika e vlimit dhe e shkrirjes, djegshmëria, struktura kimike, reaksionet kimike) etj. Komponimet organike i paraqesim me formulë molekulare, racionale te strukturës etj.

Në kiminë organike bëjnë pjesë: Komponimet organike të karbonit, hidrokarburet, komponimet organike me oksigjen dhe azot (alkoolet) dhe komponimet organike me rëndësi jetësore.

(5)

1. Komponimet organike të karbonit

Kimia organike është degë e kimisë që studion përbërjen, strukturën, vetitë, reaksionet dhe sintezën e komponimeve të karbonit. Në kiminë organike nuk merren të gjitha komponimet e karbonit si oksidet e karbonit (CO,CO2), kripërat karbonate etj. që bëjnë pjesë në kiminë inorganike.

Kimia organike si shkencë më vete është themeluar vonë, në gjysmën e parë të shek. XIX.

Kimistët para dyqind vjetësh substancat kimike i ndanin në dy grupe:

Në substanca inorganike që fitoheshin nga bota jo e gjallë dhe organike që fitoheshin nga bota e gjallë. Kimisti suedez Bercelius për herë të parë në vitin 1806 e përmendi termin kimi organike. Sipas tij komponimet organike përbëhen nga po ato elemente, që përbëjnë komponimet inorganike, mirëpo komponimet organike përfitohen vetëm nga organizmat e gjallë. Kjo u quajt ndryshe "teoria vitaliste" .

Por këtyre mendimeve u dha fund shkencëtari gjerman Friedrich Vöhler ku thotë qe ai mund ta fitoi urenë nga cianati i amoniumit (NH4OCN) (aq) + nxehje -> CO(NH2)2(aq)).

Tani numri i komponimeve organike të sintetizuara është shume më i madh. Viti 1828 merret si bazë e fillimit të kimisë organike si shkencë. Termi kimi organike përdoret sot e atë ditë dhe ka të bëjë jo vetëm me komponimet organike por edhe me ato komponime inorganike që mund të kthehen në organike me sintetizim në laborator. Numri i komponimeve organike sot është rritur në 19 milion.

Citologjia është shkenca që merret me studimin e qelizës. Citologjia studion formën, funksionin dhe krijimin e qelizës. Pasi qeliza është njësia themelore morfofunksionale e të gjitha qenieve të

gjalla, sot citologjia zë vend qendror në biologji.

Çdo qelizë, pa marrë parasysh formën, madhësinë dhe karakterin e aktivitetit të saj, që të mbahet në jetë, duhet të ketë së paku tri sisteme strukturore - kimike, që janë:

1. sistemi i membranave, i cili e përkufizon qelizën dhe të gjitha organelet e saj, rregullon bartjen e materieve brenda dhe jashtë saj

2. sistemi që e furnizon qelizën me energji dhe

3. sistemi që e siguron autoproduksionin e qelizës.

Pra me studimin e ndërtimit kimik si dhe të proceseve kimike që u nënshtrohen molekulat me rëndësi biologjike, merret një degë shumë e rëndësishme e shkencave biologjike që quhet biokimi.

2. Vetitë e komponimeve natyrore dhe rëndësia e tyre

Prodhime të tilla, si: sheqeri, vaji, qumështi etj., janë prodhime ushqimore me prejardhje bimore dhe shtazore. Disa nga ushqimet që ne marrim janë të pasura me proteina, disa më të pasura me sheqer, kurse disa të tjera më të pasura me lyra. Komponimet kryesore kanë disa veti në materien e gjallë e cila është e organizuar mirë pa marrë parasysh nivelin e zhvillimit evolutiv të saj, pra ajo është shumë e ndërlikuar p.sh si tek ameba ashtu edhe te njeriu. Qeliza është njësia ndërtuese themelore e funksionale e të gjitha qenieve të gjalla, pra forma më e vogël e organizuar ku realizohet jeta.

Funksioni dhe krijimi i qelizës. Qeliza është një sistem dinamik i hapur i cili përmban të gjitha mekanizmat për ndarjen e barabartë

(6)

të materialit trashëgues. Qeliza është herë pas here njësi:

1.Njësi themelore (morfologjike, anatomike ndërtimore)

2. Njësi funksionale - pasi çdo proces jetësor kryhet në suazë të qelizës. 3. Njësi e rritjes dhe e zhvillimit - pasi që organizmat rriten dhe zhvillohen me shtimin e volumit të qelizave. 4. Njësi trashëgimi – dhe e ndryshueshmërisë së qenieve të gjalla. 5. Njësi regjenerimi. Çdo qelizë që të jetë e gjallë duhet të ketë së paku këto tre sisteme strukturore kimike:

1. Sistemi i Membranave – i cili rregullon bartjen e materieve brenda dhe jashtë saj. 2. Sistemi që e furnizon qelizën me energji dhe

3. Sistemi që siguron autoreproduksionin e qelizës.

Me bashkimin e qelizave me funksion dhe prejardhje të njëjtë formohen inde. Bashkimi i dy apo mv shumv indeve krijohen organe. Me bashkimin e disa organeve formohen sisteme të organeve dhe bashkimi i tyre formon organizmin e çdo gjallese.

Materia e gjallë është e organizuar mirë pa marrë parasysh nivelin e zhvillimit evolutiv të saj- pra ajo është e njëjtë e zhvilluar si te njeriu ashtu edhe te ameba. Qeliza paraqet një kompleks të ndërlikuar të shumë substancave organike dhe joorganike.

Ndër komponimet natyrore që marrin pjesë në përbërjen e qelizës janë: Uji dhe elemente kimike qoftë në formë jonesh qoftë në formë kripërash minerale

UJI (H2O)

Si komponim më i thjeshtë joorganik që hyn në përbërjen e qelizës me sasinë më të madhe është uji, 66% të trupit të njeriut përbëhen nga UJI.

UJI në qelizë gjendet në dy forma: i lidhur dhe i lirë. Rolet e ujit të lidhur janë shumë të mëdha. Edhe pse merr pjesë në 4-5% ka rëndësi shumë të madhe pasi e pengon fundërrimin e koloideve, nuk i tret kripërat.

Uji i lirë është i prezantuar me 95-96%, roli i tij është shumë i madh: si tretës, pastaj ka rol në mënjanimin e materieve të dëmshme dhe mbron qelizën nga temperatura e lartë.

KRIPERAT MINERALE. Përveç ujit rol të madh në jetën e qelizës luajnë edhe kripërat minerale. Mungesa apo sasia e tepërt e tyre mund të ndikojnë në çrregullime të proceseve të jetës po ashtu mund të shkaktojë edhe vdekjen e qelizës. Sasia e kripërave minerale nuk është e njëjtë në organizma të ndryshme. P.sh në guaskat e butakeve ka shumë kripëra kalciumi e në kurrizin e njeriut ka shumë kripëra kalciumi, natriumi etj.

PERBERESIT ORGANIK

Përbërësit organik të qelizës janë komponimet e karbonit: karbohidratet, yndyrat dhe proteinat.

Sheqernat (karbohidratet)

Sheqernat janë përbërje organike, që gjenden si në bimë, ashtu edhe në kafshë. Te njeriu ato përbëjnë vetëm 1 % të masës së organizmit. Janë komponime të karbonit me hidrogjenin dhe oksigjenin që gjenden në raport 1:2:1. Formula e tyre është Cn ( H2O )n . Karbohidratet luajnë rol të madh në përbërjen e acideve nukleike (dezoksiriboza dhe riboza). Karbohidrate ndahen në tri grupe : Monosakaride,

(7)

Disakaride dhe Polisakaride. Monosakaride Cn (H2O)n janë sheqernat e thjeshtë të cilat nuk munden më të zbërthehen në karbohidrate më të thjeshta.

Varësisht prej numrit të atomeve monosakaridet mund të jenë: TRIOZA, TETROZA PENTOZA HEKSOZA. PENTOZA: prej pentozëve rëndësinë më të madhe e kanë riboza dhe dezoksiriboza. HEKSOZA C6H12O6: Rëndësi më të madhe prej heksozave kanë: Glukoza dhe fruktoza. Disakaridet formohen me bashkimin e dy molekulave monosakaride, formula e përgjithshme e tyre është : C12H22O11. Në mesin e disakarideve më të njohura janë laktoza, sakaroza dhe maltoza. Maltoza formohet me bashkimin e dy molekulave të glukozës. Sakaroza apo sheqeri zakonshëm përfitohet me bashkimin e një molekule të glukozës dhe fruktozës, formohet nga panxharsheqeri apo kallamsheqeri. Mjalti është përzierje natyrore e glukozës dhe fruktozës. Laktoza apo sheqer i qumështit krijohet me bashkimin e molekulave të glukozës me ato të galaktozës.

POLISAKARIDET ( C6H10O5) paraqesin formën më të përhapur të karbohidrateve në qeniet e gjalla dhe këto formohen me polimerizimin e shumë molekulave monosakaride. Këtu bëjnë pjesë: amidoni , glikogjeni, celuloza. Amidoni shërben si lëndë rezervë për bimët , kurse glikogjeni për kafshët. Në rast nevoje ato shndërrohen në glukozë dhe shfrytëzohen për energji. Shumë të pasura me amidon janë zhardhokët e patates, farat e misrit, të fasules etj. Përkundrazi, glikogjeni gjendet vetëm në mëlçi dhe në muskuj.

Celuloza gjendet te bimët dhe kryen funksion mbështetës, sepse i bën ato të qëndrueshme. Amidoni pra paraqitet si ushqim në formë të kokrizavë në citoplazmën e qelizës bimore. Ai mund të zbërthehet në maltozë e në glukozë me

ndikimin e enzimave. Glikogjeni është polisakaridi që gjendet në citoplazmën e qelizave shtazore dhe është burim i energjisë. Celuloza duke vepruar në krijimin e mureve të qelizave bimore e luan rolin mbështetës.

LIPIDET (lyrat)

Te lyrat futen dhjamërat dhe gjalpi (me prejardhje shtazore), si dhe vajrat (me prejardhje bimore). Në përbërje të tyre ka karbon, hidrogjen dhe oksigjen. Lyrat përbëhen nga një ose disa molekula acidesh lyrore, të cilat në strukturën e tyre kanë një grup karboksil (-COOH). Në grupin e lyrave bëjnë pjesë edhe trigliceridet. Ato formohen nga bashkimi i tri molekulave të acideve lyrore me një molekulë alkooli që quhet, triglicerol. Lipidet nuk treten në ujë por në tretesa organik.

Lipidet ndahen në lipide të thjeshta dhe të përbëra. Lipidet e thjeshta përmbajnë vetëm acide dhe glicerinë. Lipidet e përbëra përveç acide yndyrore dhe glicerinë përmbajnë atome të azotit dhe të fosforit. Lipidet e përbëra janë: Lipoproteinat, fosfolipidet, steroidet etj. Organizmi jonë me ngadalë i tret lipidet sepse nga një gram lipid (yndyre) përfitohen 9.5 kilokalori. PROTEINAT

Proteinat janë një grup i rëndësishëm lëndësh organike, që kanë një strukturë më të ndërlikuar se përbërjet që kemi parë deri tani. Ato përbëjnë rreth 17% të masës së trupit tonë. Asnjë grup lëndësh të tjera të organizmit nuk kryen kaq shumë funksione sa proteinat. Ato janë përbërëse kryesore të lëndës që merr pjesë në ndërtimin e qelizave dhe indeve. Proteinat shërbejnë edhe si enzima në një sërë reaksionesh kimike dhe janë përgjegjëse për sintezën dhe shpërbërjen e substancave të ndryshme organike. Ato kryejnë edhe funksione të tjera si tkurrjen e muskujve, çuarjen e oksigjenit në gjak etj. Në përbërjen e tyre përveç C H O hyn edhe N, por në shume

(8)

raste hyjnë edhe elementë të tjera si squfuri, hekuri etj.

Proteinat kanë rol themelues në organizimin e qelizës, edhe vete fjala proteinë rrjedh nga fjala greke që do të thotë: më i pari më i rëndësishmi.

Molekulat e proteinave përbëhen nga bashkimi i aminoacideve. Në natyrë janë të njohura mbi 200 aminoacide por vetëm 20 hyjnë në përbërjen e qelizës.

Molekulat e proteinave janë të ndërtuara nga shumë aminoacide. Të cilat bashkohen midis tyre në mënyrë që grupi karboksil bashkohet me grupin aminik dhe kështu krijohet lidhja peptide –CO-NH- dhe lirohet një molekulë uji. Kur zinxhiri ka vetëm dy amino acide të lidhura me njëri tjetrin formohet një dipeptid, kurse kur zinxhiri ka më shumë aminoacide të lidhura quhet polipeptid.

Proteinat ndahen në dy grupe: Proteinat e thjeshta: përbëhen vetëm prej amino-acideve dhe treten në ujë. Në temperaturë më të lartë ato koagulohen siç është shembulli me vezën e zier të pulës. Proteinat e përbëra përveç grupit proteinik përmbajnë edhe grupin joproteinik ku hyjnë fosfoproteidet, lipoproteidet.

Çdo proteinë ka strukturë hapësinore (përmasore) të caktuar. Funksioni i saj biologjik varet plotësisht nga kjo strukturë. Acidet nukleike

Acidet nukleike janë nga lëndët më të ndërlikuara të gjallesave dhe gjenden në dy forma : acidi dezoksiribonukleik (ADN) dhe acidi ribonukleik (ARN). Njësia bazë që ndërton zinxhirin e tyre quhet nukleotid. Në përbërjen e një nukleotidi ka atome karbon,

hidrogjen, oksigjen, azot dhe fosfor. Acidet nukleike, janë shumë të rëndësishëm për ruajtjen dhe tejçimin trashëgimisë biologjike.

Pra biokimia është një shkencë kaq e gjerë sa që është e vështirë të imagjinohet përballimi i çfarëdo problemi që ka të bëjë me lëndën e gjallë pa ndihmën e saj. Prandaj mësimi i një disipline me një gjerësi të tillë paraqet vështirësi objektive edhe për faktin që ajo u drejtohet një grupi nxënësish me kërkesa që ndryshojnë sipas degës së zgjedhur.

Teksti mësimorë bën një paraqitje në mënyre sintetike të përshkrimit të katalizës enzimatike qe zhvillohen ne qelizat e gjalla. Kjo do të ndihmojnë nxënësin të rikujtojë njohuritv e marra në lëndën e Kimisë së Përgjithshme dhe atë të Kimisë Organike me një "këndvështrim biokimik" të domosdoshëm në interpretimin e të gjitha fenomeneve të karakterit biologjik. Çështjet e trajtuara në kapitujt e tjerë janë të njëllojta si për organizmat bimore ashtu edhe ato shtazore sikundër është kapitulli i metabolizmit, të lyrave e të proteinave.

(9)

Figura 1. Nxënësit të cilët kanë dëshirën për tu marrë me lëndën e Biokimisë si një nga lëndët bazë të formimit profesional në fushën e bujqësisë

PYETJE

1. Pse shkenca e biokimisë themi se është shkencë që lidhet me

biologjinë?

2. Cilat janë vetitë e komponimeve organike?

3. Vendosni lëndët e mëposhtme sipas shkallës së ndërlikimit të

tyre. Po sipas kësaj shkalle , vini numrat nga 1 deri në 4:

Lyrat(....),sheqernat (...),acidet nukleike (...),proteinat(...).

4. Ç’ndryshim ka midis vargut polipeptidik dhe proteinës?

5. Po të zëvendësojmë vetëm njërin nga qindra aminoacidet që ka

një proteinë,veprimtaria e proteinës ndryshon. Shpjegoni pse

ndodh kjo?

6. Si shpjegohet numri i madh i proteinave, kur ato vetë përbëhen

nga 20 lloje aminoacidesh?

7. Sipas mendimit tuaj,cila është më e rëndë ,2 molekula sakarozi

apo një molekulë amidoni?

(10)

KAPITULLI I DYTE

LIPIDET, FOSFOLIPIDET DHE STEROIDET 1. Lipidet. Klasifikimi i tyre

Lipidet janë molekula organike që ndodhen natyrshëm në bimë ose ne indet e kafshëve dhe ekstraktohen prej tyre me tretës organike jo polare si: eter, kloroform, benzine e tjerë. Përderisa ato zakonisht kanë porcione të mëdha hidrokarboni në strukturat e tyre lipidet janë të patretshëm në ujë, por të tretshëm në tretësira organike. Lipidet në krahasim me karbohidratet dhe proteinat, përkufizohen duke u nisur jo nga struktura, por në një farë shkalle nga vetitë fizike (tretshmëria). Lipidet përfshijnë një shumëllojshmëri të gjërë tipash strukturore që i përkasin substancave që vijojnë:

1. Acide karboksilike (ose acide yndyrore) 2. Triacilglicerole ose gliceride (ose lyra

neutrale). Fosfolipide 3. Dyllra

4. Terpene. Steroide. Prostaglandina

Sikurse karbohidratet dhe proteinat, lipidet janë pjesë përbërëse e qelizave dhe e ushqimeve të përditshme. Shumë lipide janë absolutisht esenciale për jetën. Megjithatë, ka lipide që në nivele jo normale janë të dëmshme për shëndetin dhe faktorë risku për sëmundjet e zemrës sikurse është kolesteroli. Lyrat në temperaturën normale të dhomës mund të jenë të lëngëta, në formë vajore, ose të ngurta në formë dhjamore, që varet nga struktura dhe përbërja e tyre. Të pasura me lyrë të lëngët në formë vajore, janë farat vajore të lule diellit, soja pambuku, ulliri, bajamet, arrat, drithërat.

Lyrat e ngurta në formë dhjami depozitohen në organizmat e gjalla nën lëkurë. Kafshët në përgjithësi i përdorin yndyrat për akumulim energjie, sepse dhjami ose yndyra rezervon 9 kkal/g energji, ndërsa karbohidratet dhe proteinat rezervojnë vetëm 4kkal/g energji. Pra, yndyrat rezervojnë, pothuajse më shumë se dy herë

KAPITULLI I DYTE

LIPIDET, FOSFOLIPIDET DHE STEROIDET

1. Lipidet. Klasifikimi i tyre

2. Fosfolipidet

3. Steroidet dhe sterolet. Kolesteroli

4. Enzimat

(11)

energji për gram sesa burimet e tjera të energjisë (karbohidrate, proteina).

Funksionet kryesore biologjike të lipideve, përfshijnë rezervimin e energjisë duke luajtur rolin e kompo-nentëve strukturale të membranës së qelizës dhe molekulave sinjalizuese të rëndësishme.

Vajrat dhe dhjamërat nga pikëpamja kimike janë trigilglicerole ose thjesht gliceride. 2.2. Përbërja kimike

Dhjamërat shtazore dhe vajrat bimore janë lipide gjerësisht të përhapura. Kimikisht dhjamërat dhe vajrat janë triglicerole, pra triestere të glicerinës me tre acide karboksilile me varg të gjatë (Acide lyrore). Kështu hidroliza e një dhjami me tretësirë ujore të hidroksidit të natriumit prodhon glicerinë dhe tre acide lyrore.

CH2- COOR I CH2- OH R COOH| CH – COOR1 I I 1. – OH CH2- OH + R1COOH CH2-COOR2 --à I 2.H3O CH2 - OH R2 COOH Një lyrë CH2- OH l CHOH I CH2-OH Glicerinë

Acidet lyrore të marra nga hidroliza e dhjamërave natyrale dhe vajrave, kanë zinxhirë të padegëzuar me një numër çift atomesh karboni, nga 12-20, sepse biosintetizohen nga një përbërje nismëtare dy karbonëshe që është acetil koenzima A (CH: - CO - S - A).

Nëse lidhja dyfishe është prezentë, gjeometria e tyre është i tipit cis(z). Kur në përbërje të gliceridit ndodhet një lloj acidi, atëherë, ato quhen gliceride të thjeshta dhe kur në përbërje të gliceridit ndodhen acide të ndryshme ato emërtohen gliceride të përzierë.

CH2- COOC17H35 I CH - COOl7H35 I CH2-COOC17H35 Tristearati i glicerinës (glicerid i thjeshtë)

(12)

CH2- COOC17H35 l

ICH - COOC17H33 I

CH2-COOC17H31

stearato - oleato - palmitato i glicerinës (glicerid i përzier)

Tabela 2.1. Acidet lyrore të zakonshme

Emri Karbonet Struktura Pika e

shkrirjes (o C) Te ngopur Ac.Laurik 12 CH3(CH2)10COOH 44 Ac.Mirisik 14 CH3(CH2)12COOH 58 Ac.Palmitik 16 CH3(CH2)14COOH 63 Ac.Stearik 18 CH3(CH2)16COOH 70 Te pangopur Ac.Palmitolei k 16 CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH(cis) 32 Ac.oleik 18 CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH(cis) 4 AcLinoleik 18 CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH(cis) -5 Ac.linolenik 18 CH3(CH2)CH=CHCH2CH=CH(CH2)CH=CH(CH2)7CO OH -11

Të dhënat në tabelën 2.1 tregojnë që acide lyrore të pangopur në përgjithësi kanë pikat e shkrirjes më të ulëta se homologët e tyre të ngopur. Përderisa vajrat bimore në përgjithësi kanë një proporcion më të lartë të acideve lyrore të pangopur (ndaj të ngopurve) në krahasim me dhjamërat shtazore ato kanë pikat e shkrirjes më të ulëta.

Kjo sjellje e “pikës” së shkrirjes është rrjedhojë e faktit që lyrat e ngopura kanë një formë uniforme që i lejon ato të paketohen lehtësisht së bashku në një rrjetë kristalin. Lidhjet e dyfishta karbon

-karbon në vajrat bimore të pangopur paraqesin përkulje në zinxhirit të hidrokarburike, duke e bërë formimin e kristaleve të vështirë. Sa me shumë lidhje dyfishe të ndodhen në vargun hidrokarburik aq më e vështirë është për molekulat që të kristalizojnë, dhe më e ulët pika e shkrirjes së vajrave.

Lipidet, klasifikimi i tyre

Funksionet kryesore biologjike të lipideve janë: depozitimi i energjisë, veprojnë si komponentë strukturor në membranën qelizore, dhe si molekula sinjalizuese.

(13)

Ndarja e lipideve

Lipidet janë një grup komponimesh që kanë shumë funksione biologjike, të tilla si komponentë strukturore në membranën qelizore, deponimin e burimeve të energjisë etj. Lipide në përgjithësi janë hidropfobik apo amfifilike të vogla që kanë origjinë tërësisht ose pjesërisht nga dy lloje substancash biokimike: ketonet dhe grupet izofrene. Duke marrë parasysh këtë, lipidet ndahen në: · alkine yndyrore · glicerolipide · glicerofosfolipide · sfingolipide · saharolipide

· poliketone (ketone të përbëra)

Megjithëse fjala lipid nganjëherë përdoret si sinonim për yndyrën, e cila është nëngrup i quajtur triglicerid lipid, nuk duhet të ngatërrohen me termin acid yndyror. Lipidet gjithashtu përfshijnë molekulat të tilla si acid yndyror dhe derivatet e tyre (duke përfshirë edhe trigliceridet,

digliceridet, monogliceridet dhe fosfolipidet), dhe të tjera që përmbajnë sterole metabolike të ngjashëm si kolesteroli.

3. Fosfolipidet

Një tjetër klasë e madhe e lipideve janë ato të quajtura fosfolipide. Shumica e fosfolipideve rrjedhin nga një derivat i glicerinës i njohur si një acid fosfatidik. Në një acid fosfatidik, dy grupe hidiroksile të glicerinës janë lidhur me lidhje esterike me acide lyrore dhe një grup hidroksil fundor është lidhur me një lidhje esterike me acidin fosforik. Mbetjet e acideve lyrore mund të jenë nga C12-C2O njësi, normalisht prezentë në lyra; grupi acil te C1zakonisht është i ngopur dhe ai te C2 zakonisht është i pangopur. Kur grupi fosfat i një acidi fosfatidik është lidhur me anë të një lidhje të veçantë esterike të një komponimi që përmban azot si, kolina, kolamina (etanolamina), ose serina përftohen fosfatidet.

O | |

CH2O –C –R1 } Nga acidi lyror | O

| | CH2O –C –R2

| O | |

CH2O – P – OH }Nga acidi fosforik |

OH

Një acid fosfatidik

HO - CH2 CH2 NH2 HO - CH2 CH2 N (CH3)3 HO - CH2 CH NH3+ COO -Kolamina Kolina L - serina (etanolamine)

(14)

Formula e përgjithshme e një fosfatidi është si vijon: O | | CH2O –C –R1 | O | | CH2O –C –R2 | O | | CH2O – P – O – R – NH2 | OH Një fosfatid

Fosfatidet më të rëndësishme janë lecitinat dhe kefalinat.

O | | CH2O –C –R1 | O ͓ | | CHO –C –R2 | O | | + CH2O – P – O – CH2CH2N (CH3)3 | OH Një lecitine (fosfatidikolinë) O | | CH2O –C –R1 | O ͓ | | CHO –C –R2 | O | | CH2O – P – O – CH2CH2NH2 | OH

(15)

Një kefaline (fosfatidiletanolamine)

Të gjetur gjerësisht si në bimë dhe në indet e kafshëve fosfolipidet janë përbërësi kryesor i membranave të qelizave. Fosfolipidet kanë një fund hidrokarburik të gjatë jo polar të lidhur në një kokë jonike polare (grupi fosfat). Membranat e qelizës janë përbërë në pjesën më të madhe nga fosfolipide të orientuara brenda një shtrese të dyfishtë lipidesh rreth 50Ao e trashë. Kjo shtresë e dyfishtë shërben si një barrierë efektive ndaj kalimit të komponentëve të joneve të tjerë brenda dhe jashtë qelizës, sikurse janë ushqimet, hormonet, produkte jo me vlere që jashtëqitën nga qeliza. Fosfolipidet gjenden në mitokondri, kloroplastet dhe mikrosomet e qelizave. Ato janë përbërës të rëndësishëm edhe të trurit dhe të indit nervor.

Lecitinat* gjenden në masën 2% në bimën e sojës, si edhe tek luledielli dhe bathët (1.5-2,2%), ndërsa gruri dhe misri përmbajnë një sasi të vogël. Gjithashtu të pasur me lecitina janë truri dhe e bardha e vezës.

Grupi i dyte i madh i fosfolipideve janë sfingolipidet të rrjedhura nga sfingozina. Dy sfingolipidet tipike janë sfingomielena dhe cerebrozidi.

Nga hidroliza e sfingomielinës prodhohet një sfingozinë (dihidroksiamine), kolinë acid fosforik dhe një acid lyror me 24 karbone i quajtur acidi lignocerik. Në një sfingomielinë, acidi lyror është i lidhur me një lidhje esterike te grupi – NH2 i një sfingozine ndërsa grupi OH i saj është esterifikuar me acidin fosforik të lidhur me kolonën nëpërmjet një lidhje esterike. Sfingolipidet nuk prodhojnë glicerinë kur ato hidrolizohen. CH3(CH2)12 H \ / C | | C / \ H CHOH I CHNH2 I CH2OH Një sfingozinë

Lecitinat përmbajnë aftësi për uljen e kolesterolit në gjak, pra u këshillohen personave që vuajnë ose kërcënohen nga arterioskleroza. Cerebroziti është gjithashtu edhe një shembull i një glikolipidi, ku grupi hidroksi i sfingozinës lidhet me mbetjen e një monosakaridi siç është galaktoza. Sfingolipidet janë përbërës të rëndësishëm të membranave qelizore të kafshëve dhe bimëve. Ato janë përbërje që gjenden me shumicë në indet nervore dhe ato të trurit ku sfingomielinat janë një përbërës kryesor i veshjes mbrojtëse rreth fibrave nervore (axons). Axonset e qelizave nervore transportojnë impulset nervore elektrike. 3. Steroidet dhe sterolet. Kolesteroli

Steroidet janë të shpërndara si në botën bimore dhe atë shtazore, dhe shumë prej tyre kanë aktivitet biologjik të dobishëm, psh, digitoxigenin, një steroid bimor i gjetur në Digitalis purpurea (lulegishti ngjyrë vjollcë), përdoret gjerësisht në mjekësi si një simulant i zemrës, androsteroni dhe estradioli janë përkatësisht hormone seksuale mashkullore dhe femërore , dhe kortizoni është një hormon steroid me veti anti inflamatore.

(16)

Figura 2.1. Kolesteroli (burime shtazore) B -Sitosterol (burime bimore) Kolesteroli është një sterol dhe një lipid i

gjetur në membranat e qelizave të gjithë indeve të trupit. Kolesteroli shërben si një substancë e ndërmjetme në biosintezën e të gjitha steroideve të trupit, prandaj ai është i domosdoshëm në jetë. Por nivelet e larta të kolesterolit në gjak, si pasojë e konsumit të yndyrave të ngopura me origjinë shtazore (dhjami, gjalpi e tjerë) shkakton formimin e arteriosklerozës (forcimin e arterieve dhe goditjet e zemrës, që ndodhin kur pllakat që përmbajnë kolesterol bllokojnë arteriet e zemrës. Kërkime të shumta janë kryer në fushën e metabolizmit të kolesterolit, me shpresën e gjetjes të rrugëve të minimizimit të niveleve të kolesterolit nëpërmjet përdorimit të një diete të përshtatshme ose ilaçeve.

4. Enzimat

Enzimat ( en – brenda, zime - maja ) janë proteina të cilat në thelb katalizojnë të gjitha reaksionet biokimike. Ato janë jashtëzakonisht specifike si në llojin e reaksioneve që ato katalizojnë, ashtu edhe në substratin ku ato funksionojnë. Rritjet e shpejtësisë janë zakonisht shumë të mëdha,

kështu që reaksioni biokimik mund të ndodhë menjëherë dhe në mënyre sasiore. Një tip i njëjtë reaksioni në kushte laboratorike mund të zgjasë për orë dhe ditë të tëra madje në kondita shumë të fuqishme. Enzimat apo katalizatorët biologjikë ndahen në dy grupe: enzimat -proteina dhe enzimat - proteide.

Enzimat - proteina, janë të përbëra vetëm nga amino acide, kurse enzimat - proteide, përveç proteinës-(apoenzimë ose apo ferment) përmbajnë edhe një substancë jo proteinore që quhet grup prostetik (koenzimë ose koferment).

Si enzima - proteina mund të përmendim ureazën, pepsinën, tripsinën, ribonukleazën e tjera.

Karakteristikat më të rëndësishme të enzimave janë:

a) Specifiteti dhe selektiviteti i lartë i tyre. Enzimat kanë specificitet absolut kur veprojnë vetëm mbi një substrat. Psh. Enzima ureaza vepron vetëm mbi ureazën duke hidrolizuar në CO2dhe NH3etj.

(17)

b) Temperatura optimale për veprimtarinë e enzirnave është deri 500C. Mbi temperaturën optimale fillon inaktivizimi i enzimave, për shkak të denatyrimit. Në temperatura nën optimalen (-20oC) ndodh inaktivizimi i enzimave, por ky inaktivizim është i prapsueshëm. Ky është shkaku që mikroorganizmat janë të qëndrueshme ndaj të ftohtit, por shkatërrohen ndaj të nxehtit. c) Në aktivitetin enzimatik ndikon shumë edhe vlera e pH. Për çdo enzimë ekziston një pH optimal me të cilin ajo ushtron veprim më të madh. Enzimat klasifikohen dhe studiohen në bazë të tipit të reaksionit që ato katalizojnë. Një enzimë emërtohet me anë të shtimit të mbaresës – aza në rrënjën që tregon funksionin e saj ose substratin në të cilin ajo vepron.

Klasat kryesore të enzimave janë:

1. Hidrolazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin hidrolitik të produkteve. Ato ndahen:

- hidrolaza të peptideve (peptidaza) - hidrolaza të estereve (esteraza)

-hidrolaza të glukozideve (karbohidraza). 2. Oksidoreduktazat katalizojnë reaksionet e oksido - reduktimit

3. Transferazat katalizojnë reaksionet e transferimit të grupeve specifike.

4. Liazat katalizojnë shkëputjen prej substancave të grupeve të veçanta me formim të lidhjeve të dyfishta në produktet e reaksionit.

5. Ligazat (sintetazat) katalizojnë reaksionet e sintezës. Këtu hyjnë enzimat që ndikojnë në formimin e lidhjeve 0, S, N dhe C-C.

6. Izomerazat katalizojnë reaksionet e izomerizimit.

Molekulat në të cilat bashkëveprojnë enzimat quhen substrate (S). Një enzimë fillon veprimin me formimin e një kompleksi me substratin.

Kompleksi enzimë - substrat mbahet me anë të tërheqjes elektrostatike, lidhjeve hidrogjenore ose me pak me anë të formimit të lidhjes kovalente.

Kompleksi mund të jetë i shpejtë dhe reversibël kështu që produkti ndahet menjëherë mbas reaksionit dhe liron enzimën për aktivitetin katalitik të mëtejshëm. Kompleksi formohet në vendin aktiv të enzimës. Ky është rajoni i enzimës i cili nxit reaksionin specifik. Ne fig. 2.2 substrati është skicuar (përshkruar) në vendin aktiv të enzimës, ku një goditje shumë specifike në kompleksin enzimë -substrat. Kur reaksioni është i përfunduar, molekulat e produktit, largohen dhe e lënë enzimën të lirë për aktivitetin katalitik të mëtejshëm.

(18)

Figura 2 2. Paraqitja skematike e veprimit të enzimës Ndikimi i temperaturës dhe i pH-shit mbi

aktivitetin katalitik

Aktiviteti katalitik i enzimave mund të ndikohet nga ndërhyrja e faktorëve të shumtë fizike e kimike, sepse përbërja proteinore u jep enzimave një ndjeshmëri më të lartë se ndjeshmëria e katalizatoreve inorganike.

Ndër këta faktorë po hetojmë veprimin e temperaturës dhe të pH-shit mbi aktivitetin katalitik të një preparati enzimatik.

Ekziston një temperaturë optimale që përgjithësisht përfshihet midis 30-400 C, tek e cila kemi maksimumin e aktivitetit katalitik. Duke zvogëluar temperaturën, aktiviteti katalitik ulet deri në ndalimin e tij të plot, sepse me ftohjen dhe për pasojë me varfërimin e molekulave me energji kinetike, pakësohen ndërveprirmet midis enzimës dhe substratit. Kjo është arsyeja për të cilën preparatet enzimatike ruhen në temperatura të ultë. Sidoqoftë tipi i sjelljes së përshkruar me sipër është i kthyeshëm.

Prandaj ripërtëritja e temperaturës optimale i kthen enzimës aktivitetin e saj katalitik.

Në temperatura më të larta se temperatura optimale (50-600C), vihen re rënie të shpejta të aktivitetit katalitik për shkak të denatyrimit të enzimës.

Vlera e pH-it ndikon në mënyrë të ndjeshme mbi aktivitetin e enzimave. Për çdo enzimë ekziston në fakt një pH optimal i përcaktuar mirë ose një diapazon i ngushtë i pH-it, në korepsondencë të të cilit enzima shfaq aktivitetin e saj maksimal.

Kjo sjellje i detyrohet natyrës proteinore e për pasojë amfotere të enzimave. Enzimat, me ndryshimin e pH-it, mund të gjenden në formën anionike, kationike ose në asnjërën prej dy formave në qoftë se ndodhen në piken izoelektrike.

Në studimet e kinetikës enzimatike, pH-i mbahet zakonisht rreth vlerës optimale, por

(19)

në indet e gjalle nuk ndodh gjithmonë kështu. Kjo na shtyn të mendojmë që lidhja ekzistuese midis pH-it të mjedisit dhe aktivitetit të një enzime të jetë një faktor rregullimi i aktivitetit të enzimës në brendësi të qelizës.

Mekanizmi kinetik i reaksioneve enzimatike Kur në një reaksion enzimatik studiohet shpejtësia e reaksionit (V), në vartësi të ndryshimit të përqendrimit të substrarit ( S ), vihet re një ecuri karakteristike e tipit të sjellë në figurën 2.3

Figura 2.3. Shpejtësia e reaksionit dhe përqendrimi i substratit

Siç mund të shihet tek diagrami, për përqendrime të ultë të substratit, shpejtësia e reaksionit është praktikisht proporcionale me përqendrimin e substratit; me rritjen e përqendrimit, shpejtësia e reaksionit tenton të bëhet e pavarur, derisa më në fund merr një vlerë maksimale konstante (Vmax). Ky fenomen i "ngopjes", është tipik i proceseve enzimatike dhe është mirë të saktësojmë që përqendrimi i substratit i nevojshëm për të arritur këtë ngopje ndryshon shumë nga enzima në enzimë. Mbi bazën e kësaj hipoteze, L.Michaelis e M.L.Menten, zhvilluan një teori që

përshkruan në mënyrë të përsosur mekanizmin kinetik të reaksioneve enzimatike. Pranohet që enzima (E), kombinohet, në një çast të parë, me substratin për të formuar një kompleks enzimë-substrat (ES) dhe pastaj ky kompleks të ridisociohet në E+S ose të formojë produktin (P). Duke ripërtëritur në të njëjtën kohë enzimën sipas modelit që

vijon :

k1, k2,,, e k3, janë konstante të shpejtësisë sipas të cilave kompleksi ES përkatësisht formohet, ridisociohet ose evolon drejt formimit të produktit.

Për të mbërritur në një ekuacion, që rrit dhe shpejtësinë e reaksionit me përqendrimin e substratit dhe të enzimës, është e nevojshme të fillojmë nga vrojtimi, sipas të cilit shpejtësia fillestare e reaksionit është proporcionale me shpejtësinë me të cilën kompleksi enzimë-substrat ndahet (shpër-bëhet), në drejtim të formimit të produktit; kjo madhësi është proporcionale me përqendrimin e kompleksit ES sipas barazimit që vijon:

V = k3(ES) (1)

Shpejtësia e formimit të ES jepet nga produkti k1[E][S], ndërsa shpejtësia e disocimit jepet nga (k2+k.3)[ES].

Meqenëse aktiviteti katalitik që na intereson është ai që shfaqet në kushtet e ekuilibrit dinamik, d.m.th kur përqendrimi i kompleksit të ndërmjetëm ES mbetet konstant, duhet të merret në konsideratë situata në të cilën

(20)

k1[E][S] = (k2+k3)[ES] d.m.th. kur:

I gjithë faktori konstant (k2+k3)/k1 tregohet me termin K, të quajtur konstante të Michael-sit.

Për të vlerësuar [E], dhe [S], merret parasysh qe përqendrimi i enzimës është shumë i ulët në krahasim me atë të substratit, prandaj përqendrimi i substratit të palidhur është praktikisht i barabartë -me përqendrimin total të tij, ndërsa përqendrimi i enzimës së palidhur [E], jepet nga përqendrimi total të enzimës Et minus përqendrimin e enzimës së lidhur (që është e barabartë me ES):

[E] =[Et]-[ES]

Të cilën po ta zëvendësojmë në shprehjen (3), marrim:

[ES] = ( [Et]-[ES] ) [S] /Km (4)

Në fakt kur S është aq e vogël sa që mund të jetë e papërfillshme në raport me K*, kemi:

që do të thotë se shpejtësia e reaksionit është proporcionale me përqendrimin e substratit. Kur S është shumë më e lartë se Km mund të shkruajmë që V=Vmax, kjo do të thotë që shpejtësia arrin vlerën

maksimale të mundshme dhe bëhet e pavarur nga përqendrimi i substratit.

Ekuacioni i Michaelis-Mentenit duhet të konsiderohet në çdo rast, pikënisja e studimit kinetik të të gjithë reaksioneve enzimatike.

Inhibitimi i aktivitetit enzimatik

Një ndër mekanizmat kryesore të kontrollit dhe të rregullimit të metabolizmit në sistemet biologjike i detyrohet inhibitimit të aktivitetit enzimatik nga ana e metaboliteve specifike të përbërë nga molekula të vogla ose nga jone metalike; edhe shume ilaçe ose agjente helmues janë të aftë ta kryejnë këtë funksion. Proceset e inhibimit janë të kthyeshëm ose të pakthyeshëm; inhibimi i kthyeshëm mund të ndodhë me tre mekanizma të ndryshëm : ,,kompetitiv, ..inkompetitiv,, dhe 'jo kompetitiv'.

Veçantia e inhibimit kompetitiv konsiston në faktin që molekula e inhibitorit ngjan me atë të substratit e për këtë arsye mund të lidhet me sitin aktiv të enzimës. Me fjalë të tjera, një inhibitor kompetitiv (I) reagon me enzimën në mënyrë të kthyeshme, duke formuar një kompleks enzime-inhibiror (EI), i cili nuk shkon drejt modifikimit të molekulës së inhibitorit. Mekanizmi i përshkruar mund të paraqitet më thjeshtë sipas skemës së mëposhtme :

E +S--à ES-à E+P +I I I EI

Ky tip inhibimi rritet me rritjen e përqendrimit të inhibitorit dhe eksperimentalishtë dallohet lehtë, sepse mund të eliminohet duke rritur në mënyrë të përshtatshme përqendrimin e substratit. Inhibimi inkompetitiv ndodh kur inhibitori nuk kombinohet me enzimën e lirë, por me kompleksin enzimë-substrat duke formuar me këtë të fundit një kompleks të ri enzimë-subsrrat-inhibitor (ESI) inaktiv:

(21)

Grafiku i një enzime në prani ose jo të inhibitorit inkompetitiv jepet në figurën. 2.4.

Figura 2. 4. Inhibimi inkopetitiv (reaksioni i inhibuar dhe i painhibuar)

Grafiku tregon qe ecuria e dy reaksioneve është paralele.

Ky tip inhibimi nuk është shumë frekuent, por ndeshet shpesh në rastin e enzimave që veprojnë mbi dy ose me shumë substrate. Inhibimi jo kompetitiv ndodh kur inhibitori mund të kombinohet si me enzimën ashtu edhe me kompleksin enzime - substrat duke ndryshuar reaktivitetin e të dyve sipas skemës së mëposhtme:

E +S < --- > ES --àE+P +I +I

I I I I EI ESI

Ky tip inhibimi i detyrohet veprimit të përbërjeve kimike në gjendje të kombinohen në mënyrë të kthyeshme me ndonjë grup funksional të enzimës. inhibimi është pra krejtësisht i pavarur nga përqendrimi i substratit.

Inhibimi kryhet në mënyrë të pakthyeshme kur agjentet inaktivizues modifikojnë në mënyrë të përhershme një grup funksional të enzimës të domosdoshëm për katalizën me anë të formimit të lidhjeve kovalente ose të lidhjeve të tjera po aq të qëndrueshme sa edhe lidhjet kovalente. Për shembull metalet e rëndë si plumbi, nikeli, kromi etj, mund të inhibojnë në mënyre të pakthyeshme aktivitetin e atyre enzimave që përmbajnë grupe -SH shumë të nevojshëm për aktivitetin katalitik:

Enzime -SH+Pb++-à Enzime-S-Pb+ + H+ Një tip i tille inhibimi nuk mund të hetohet mbi bazën e modelit te Michaelis-Menten-it, sepse ky model ka si parakusht formimin e kthyeshëm të komplekseve EI ose ESI. Studimi i inhibimit të pakthyeshëm është sidoqoftë i një interesi të madh sepse individualizimi i agjenteve kimike të aftë të bllokojnë në mënyrë kovalente aktivitetin katalitik të enzimave të caktuara lejon identifikimin e grupeve të tyre funksionale që janë thelbësore për katalizën.

Rregullimi i aktivitetit enzimatik

Në proceset metabolike enzimat u japin, ”shpejtësinë e duhur”, reaksioneve të ndryshme dhe zotërojnë karakteristika që i bëjnë ato të afta të rregullojnë aktivitetin e tyre në qelizat e gjalla. Të gjitha enzimat kanë një pH optimal karakteristik dhe për këtë arsye mund të ndodhin ndryshime të aktivitetit katalitik si pasojë e ndryshimeve të pH-it brenda qelizës.

Meqenëse shumë enzima kërkojnë jone metalike për zhvillimin e aktivitetit të tyre, edhe ndryshime të përqendrimit të këtyre elementeve mund të shërbejnë për rregullimin e aktivitetit enzimatik.

Megjithatë, përveç këtyre karakteristikave të të gjitha enzimave, disa enzima zotërojnë veti të tjera , kryejnë një funksion rregullues përveçse katalitik.

(22)

PYETJE dhe USHTRIME

1. Cili është shembulli i një sheqeri me 5-karbone?

Sukroze

Glukoze

Riboze

Fruktoze

2 .Nga cilat elemente janë të përbëra karbohidratet?

C, H, O & N

C, H, O & S

C, H & N

C, H, & O

3. Çfarë është një molekule sheqeri me varg të gjatë?

Polipeptide

Polisaharide

Protein

Lipid

4. Çfarë është produkt kryesori depozitimit të karbohidrateve në kafshë?

Celuloze

Proteine

Amidon

Glikogjen

(23)

PYETJE dhe USHTRIME

5. Cilat molekula janë pjesët bazë në ndërtimin e proteinave?

Amino acide

Acide yndyrore

Sheqerna

Disaharide

6. Nga çfarë është i përbërë një tre glicerid?

Një glycerol me tre acide yndyrore

3 gliceride

3 acide yndyrore

7. Pse nje yndurë e ngopr quhet yndyrë engopur?

Vargu i karboneve të acidit yndyror është i ngopur me hidrogjen.

Vargjet e acidit yndyror mund të kenë më shumë ujë.

Yndyra është e ngopur me ujë

Ato e ngopin trupin me yndyrë kur hahen

8. Nga cilët elemente janë të përbëra trigliceridet?

C, H & O

C, H & N

C, H, O & N

C, H, O, N & S

(24)

USHTRIME

1. Të gjitha më poshtë janë karbohidrate ME PERJASHTIM: · Amidoni

· Glikogjeni · Citina · Kolesteroli

1. Cilin grup funksional përmban struktura:

aldehid ketone amino karboksil

2. Acidet yndyrore të pangopura kanë: një grup amino një lidhje dyfishe një teprice elektronesh një grup karboksil 3. Struktura e mëposhtme është një: monosaharid disaharid

(25)

lipid polimer

5. Cila nga më mëposhtëm mund të ketë një strukture kuaternare: acidet yndyrore proteina polysaharide ADN 6. Një komponim organik është ai që: përmban karbon është lehtësisht acid formon zinxhir të gjatë është i tretshëm në ujë

7. Cili nga elementet e më poshtëm përmbahet më pak në organizmat e gjallë? oksigjeni

azoti fosfori natriumi

8. Cili nga më poshtë përdoret në skanimin e kafshëve: uraniumi

jonet izotopet steroidet

(26)

KAPITULLI I TRETE

STRUKTURA E POLIPEPTIDEVE DHE PROTEINAVE

1. Polipeptidet dhe proteinat

1.1 Hyrje mbi strukturat dhe funksionet e proteinave

1.2. Aminoacidet, Proteinat, Enzimat. Njohuri të përgjithshme

1.2.1. Aminoacidet

1.3. Veti te aminoacideve

1.4. Aminoacide (shtojce)

1.5. Proteinat

2. Struktura, përftimi lidhja në molekulat e proteinave.

2.2. Përcaktimi i strukturës së polipeptideve dhe proteinave

2.3. Krijimi i lidhjes peptidike

2.4. Sinteza e polipeptideve

3. Acidet nukleike

3.1. Sinteza e proteinave,sinteza e acidit nukleik dhe metabolizmi

4. Përshkrimi i informacioneve gjenetike

(27)

KAPITULLI I TRETE

STRUKTURA E POLIPEPTIDEVE DHE PROTEINAVE

1. Polipeptidet dhe proteinat

1.1. Hyrje mbi strukturat dhe funksionin e proteinave

Proteinat kanë një rol shumë të rëndësishëm në pothuajse të gjitha proceset biologjike. Në çdo fushë të biokimisë gjenden shembuj të rëndësisë dhe të kuptimit të funksionit të proteinave. Kataliza enzimatike. Pothuajse të gjitha reaksionet kimike në sistemet biologjike katalizohen nga makromolekula specifike të quajtura enzima.

Disa prej këtyre reaksioneve, si p.sh. hidratimi i anhidritit karbonik janë shumë të thjeshtë, ndërsa reaksione të tjerë, në lidhje me kromozomet, janë shumë të komplikuar.

Pothuajse të gjitha enzimat zotërojnë një fuqi të jashtëzakonshme katalitike, në fakt ato janë, në përgjithësi të afta të rritin shpejtësinë e një reaksioni të paktën një milion herë. Është e vështirë që një reaksion kimik të kryhet me një shpejtësi të kënaqshme pa ndërhyrjen e një enzime. Është i njohur fakti që të gjitha enzimat e identifikuara janë proteina, gjë që çon në, përfundimin se proteinat janë molekulat e vetme që kanë rolin e rregullimit të transformimeve kimike në sistemet biologjike.

Transportimi dhe depozitimi. Shumë jone e molekula të madhësive të vogla transportohen nga proteina specifike. P.sh., hemoglobina transporton O2 tek eritrocitet, ndërsa mioglobina transporton oksigjenin tek muskujt.

Hekuri transportohet në plazmën e gjakut nëpërmjet transferinës.

Lëvizja e koordinuar. Proteinat janë komponenti kryesor i muskujve. Tkurrja muskulore i detyrohet lëvizjes së dy llojeve të fijeve proteinore që rrëshqasin mbi njëra-tjetrën.

Mbështetja mekanike. Rezistenca dhe elasticiteti i madh i lëkurës dhe i kockave i detyrohen pranisë së kolagjenit, i cili është një proteinë që tenton të formojë fibra të gjata.

Mbrojtja imunitare. Antitrupat janë proteina shume specifike që njohin dhe sulmojnë lëndë të huaja për organizmin tonë, siç janë viruset, bakteret apo qelizat e një organizmi tjetër. Proteinat pra, kanë rol themelor, në dallimin midis asaj që bën pjesë në një organizëm dhe të gjithë asaj që nuk bën pjesë dhe për këtë arsye duhet shkatërruar.

Gjenerimi dhe transmetimi i impulsit nervor. Përgjigja e qelizave të sistemit nervor ndaj stimujve specifike, bëhet nëpërmjet proteinave që veprojnë si receptorë.

Kontrolli i rritjes dhe i diferencimit. Shprehja sekuenciale e kontrolluar e informacionit gjenetik është thelbësore për një rritje të rregullt dhe për diferencimin e qelizave.

Aminoacidet janë njësitë bazë të proteinave. Ne tabelën 3-1, janë paraqitur aminoacidet që mund të merren nëpërmjet hidrolizës së plotë të proteinave. Këto përbërje kanë në molekulën e tyre një ose dy grupe funksionale acide (-COOH) dhe një ose dy grupe funksionale bazike (NH2) e për këtë arsye shfaqin veti amfotere.

Produkti i kondensimit quhet dipeptid

Kjo tip lidhje, e quajtur lidhje peptidike, mund të përsëritet shumë herë, formohen kështu vargje polipeptidike të padegëzuar

(28)

që mund të jenë dhe shumë të gjatë. Ekuilibri i këtyre reaksioneve është i zhvendosur në drejtim të hidrolizës më shumë se sa në drejtim të kondensimit, prandaj sinteza e polipeptideve kërkon energji për t'u kryer.

Çdo aminoacid që hyn në përbërjen e polipeptidit tregohet me termin "mbetje". Me marrëveshje konsiderohet si fillim i vargut polipeptidik skaji që përmban aminoacidin me grupin aminik të lirë dhe fund i vargut konsiderohet skaji në të cilin është i pranishëm aminoacidi me grupin karboksilik të lirë.

Tabela 3-1. Aminoacidet natyrore

Përbërja Sigla + NH3 I CH2-COO -glicina gli + NH I CH3-CH-COO -alanina ala + CH3 NH3 I I CH--CH -COO-I CH3 valina val + CH3 NH3 I I CH-CH2 -CH-COO-I CH3 leucina leu I CH3-CH2 NH3 / I C H - CH- COOCH / CH3 Izoleucina ile

(29)

fenilalanina fen

+ NH3

I

HOOC-CH2CH –COO

-acidi aspartik asp

+ NH3

I HOOC-CH2-CH2

-CH-COO-acidi glutarnik glu

+ NH3 I H2N-CH2-CH2-CH2-CH2CHCOO -lizina lis NH2 NH2 + I I H2N = C-NH-CH2-CH2- CH2CHCOO -arginina arg NH3 I HOCH2CH – COO -serina ser + OH NH3 I I H3CCHCH – COO -treoina tre NH3 I HSCH2CH COO -cisteina cis + NH3 I S-CH2-CH-COO – I S- CH2CHCOO -I + cistina cis-cis

(30)

NH3

H3C-S-CH2-CH2-CH –COO - metionina met

+ NH3 I H2NCO –CH2CH – COO -asparagina asp-NH2 + NH3 I H2N-CO-CH2-CH2CHCOO -glutamine glu-NH2

Proteinat janë makromolekula të përbëra nga një ose më shumë vargje polipeptidike. Këto vargje mund të formohen nga një numër aminoacidesh që ndryshon midis 50 e 300 njësish dhe pesha molekulare proteinore mund të jetë 5000 deri në më shumë se një milion. Kur proteina është e përbërë nga shumë vargje polipeptidike, këto vargje mbahen bashkë ose nga lidhje jokovalente ose nga ura dysulfurore. Këto të fundit i detyrohen pranisë në vargje, të mbetjeve të cisteinës që kanë në radikalet e tyre grupe-SH të cilët nëpërmjet oksidimit formojnë lidhje dysulfurore ndërvargore.

Këto përbërës mund të jenë si të natyrës organike ashtu edhe të natyrës inorganike si p.sh. polisaharidet (glukoproteinat), acidet nukleike (nukleoprotienat), jonet metalike (metaloproteinat), acidi fosforik (fosfoproteinat) etj.

Nga pikëpamja strukturore proteinat janë shumë komplekse, disa janë të natyrës fibroze të përbëra nga vargje të gjatë fijezore të patretshëm, proteina të tjera janë lëmshore, d.m.th. të formuara nga vargje që në mënyrë të përsëritur mbështillen mbi vetveten, për të përshkruar konfiguracionin kompleks proteinor dallohen katër nivele të strukturës: parësore, dytësore, tretësore, katërsore.

Megjithëse aminoacidet që përbëjnë proteinat janë vetëm njëzet, në teori proteinat e mundshme janë të pafundme, meqenëse mund të ndryshojë në to jo vetëm numri i aminoacideve, por edhe renditja me të cilën këto aminoacide vendosen në vargun polipeptidik.

Struktura dytësore përshkruan vendosjet e rregullta dhe të përsëritura të vargjeve polipeptidike në hapësirë, vendosje të tilla u Proteinat quhen të thjeshta në qoftë se

janë të formuara nga aminoacide dhe quhen të konjuguara në qoftë se janë të shoqëruara edhe nga përbërës të një natyre të ndryshme nga aminoacidet.

Struktura parësore konsiston në radhitjen e mbetjeve të aminoacideve të cilat janë të lidhura bashkë prej lidhjeve peptidike

(31)

detyrohen ndërveprimeve sterike midis aminoacideve të pranishëm në varg. Strukturat e propozuara nga Pauling e Corey (1951) janë dy alfa- helika dhe struktura beta. Në rastin e parë, vargu polipeptidik zhvillohet sipas një spirali (helike). Nga kjo rrjedh që aminoacide të ndarë përgjatë radhitjes nga katër njësi gjenden afër midis tyre e mund të formojnë lidhje hidrogjenore midis grupit CO të njërit dhe grupit NH të tjetrit.

Struktura beta ndeshet në shumë proteina por për segmente mjaft të shkurtër. Struktura tretësore përshkruan konfiguracionin që shfaqin disa proteina, të quajtura lëmshore, si pasojë e mbështjelljes në trajtë lëmshi të vargut polipeptidik për shkak të ndërveprimeve midis aminoacideve që janë larg njëri tjetrit për gjatë vargut polipeptidik.

Këto ndërveprime konsistojnë në lidhje të natyrave të ndryshme (Van der Vaals, ndërveprime elektrostatike, lidhje tiotere etj) që formohen midis grupeve anësore të pranishëm ndër aminoacidet dhe që i imponojnë çdo proteinë një konfiguracion të saj të veçante sterik lëmshor dhe kompakt.

Shumë proteina janë të përbëra nga shumë vargje polipeptidike. Struktura katërsore përshkruan mënyrën me të cilën këto nën njësi janë të lidhura bashkë. Këto nën-njësi lidhen ndërmjet tyre me anë të lidhjeve hidrogjenore, vandervalsiane, jonike e dysulfurore, çdo nënnjesi quhet protomer, kurse proteina e tërë quhet multimer, çdo njëri prej vargjeve polipe-ptidike apo secila nënnjesi ka strukturën e vet parësore, dytësore e tretësore.

Ekspozimi i proteinave lëmshore ndaj temperaturave të larta edhe "për periudha të shkurtra, provokon në pjesën më të madhe të rasteve një ndryshim të njohur me

emrin "denatyrim", efekti më i dukshëm i të cilit konsiston në një ulje të tretshmërisë. Denatyrimi i cili mund të ndodhe në temperatura më të larta se 60-70°C konsiston kryesisht në hapjen e strukturës fillestare të lëmshosur të proteinës që humbet kështu funksionet e saj biologjike. Mund të supozohet që kjo të ndodhi si pasojë e thyerjes së lidhjeve të dobëta të cilat janë përgjegjëse për strukturën tretësore. Është e qartë që një trajtim i llojit të mësipërm nuk prek asnjë lidhje kovalente të vargut polipetidik dhe për pasojë radhitja e aminoacideve nuk ndryshohet.

Denatyrimi jo gjithmonë është një proces i pakthyeshëm, në disa raste mund të vihet re që me kthimin në kushtet e temperaturës para denatyrimit të kemi të ashtuquajturin "rinatyrim" ose e thënë ndryshe të kemi kthimin e proteinës në formën e saj fillestare biologjikisht aktive.

1.2. Aminoacidet, Proteinat, Enzimat

Emri proteina rrjedh nga fjala greke proteios që do të thotë i pari. Si enzimë, proteinat katalizojnë dhe rregullojnë reaksionet që ndodhin në organizmat e gjalla, si muskulaturë ato i sigurojnë trupit mundësi për të lëvizur, si lëkurë dhe qime e mbulojnë dhe e mbrojnë trupin, si hemoglobinë ato transportojnë oksigjenin në skajet më të largëta të trupit, si antitrupa ato e mbrojnë atë nga sëmundjet e ndryshme, dhe në kombinim me substanca

Njohuri të përgjithshme Nga tre grupet kryesore të

komponimeve organike që gjenden në natyrë, lipidet, karbohidratet dhe proteinat, këto të fundit kanë funksion biologjik më të ndryshëm.

(32)

të tjera në kockë ato i sigurojnë organizmit mbështetjen strukturale.

Pavarësisht nga një shumëllojshmëri e tillë e madhësisë, formës dhe funksionit, të gjitha proteinat kanë veti të përbashkëta që na lejon ne të analizojmë strukturat e tyre dhe të kuptojmë vetitë e tyre. Proteinat janë biopolimerë me natyrë poliamike, monomerët e të cilave janë alfa-aminoacidet. Njihen rreth 22 aminoacide, të përftuara nga hidroliza e proteinave natyrore, të cilat quhen aminoacide natyrore.

1.2.1. Aminoacidet

Klasifikimi. Karakteristikat fiziko -strukturale

Vetia e përbashkët e të gjithë aminoacideve është prezenca e së paku e një grupi aminik dhe një grupi karboksil. Bashkëveprimet ndër dhe brenda molekulës midis funksioneve bazike dhe acide luajnë një rol të rëndësishëm në vetitë fizike dhe kimike të këtyre komponimeve difunksionale. Aminoacidet që hyjnë në përbërjen e proteinave, janë aminoacide, grupi aminik

është lidhur ne atomin e karbonit alfa - të një acidi karboksilik.

Ne mund ta emërtojmë aminoacidin glicinë si acidi alfa-aminoacetik, e kështu me rradhë.

CH2-COOH I

NH2 Glicinë

Një llojshmëri tjetër aminoacidesh mund të mendohen si derivate të glicinës me anë të zëvendësimit të një alfa - atom hidrogjen me grupe të tjera.

Shumë aminoacide zotërojnë grupe hidrokarbonike jo polare në alfa - karbon, dhe të tjerë përmbajnë grupe që janë më polare. Disa bile kanë një grup shtojcë (plotësues) aminik ose karboksilik. Ne tabelën 3-1 tregohen strukturat e 22 aminoacideve normalisht të gjetura në proteinat. Vetëm 20 nga 22 alfa-aminoacidet e treguara në tabelë janë përdorur aktualisht në qelizat kur ato sintetizojnë proteinat.

Aminoacidet klasifikohen në:

a) neutrale (kur përmbajtja e grupeve –NH2dhe -COOH është e barabartë.

b) bazike (kur përmbajtja e grupeve –NH2është më e madhe se e grupeve -COOH). c) acide (kur përmbajtja e grupeve -COOH është më e madhe se e - NH2.

1.3. Veti te aminoacideve

Aminoacidet në tërësi janë substanca të ngurta, me ngjyrë të bardhë, treten lehtë në ujë. Në përgjithësi kanë shije të ëmbël. Kanë to të lartë të shkrirjes (mbi 200oc). Aminoacidet sintetizohen nga bimët si dhe nga kafshët. Shumë organizma të kafshëve të larta nuk mund të sintetizojnë disa aminoacide të nevojshme për proteinat e tyre kështu ato i marrin aminoacidet nëpërmjet ushqimit. Këto aminoacide quhen esenciale ose të pazëvendësueshme, të cilat

janë: valina, leucina, izoleucina, triptofani, treonina, metionina, lizina dhe fenilalanina. 1.3.1. Aminoacidet si jone dipolare

Përderisa aminoacidet përmbajnë një grup bazik ( _ NH2) dhe një grup acid (-COOH), ato janë amfotere, në gjendje të ngurtë të thatë, aminoacidet ekzistojnë si jone dipolare, një formë në të cilën grupi karboksil është prezent si një jon karboksilat – COO, dhe grupi amin është prezent si një grup amonium, +NH

(33)

Forma mbizotëruese e aminoacidit në solucion varet nga pH, solucionet dhe natyra e aminoacidit. Në solucione të forta acide të gjithë aminoacidet janë prezent së pari si katione, në solucione të forta bazike ato janë prezentë si anione. Vlera e pH në të cilën sasia e aminoacidit në trajtën e jonit dipolar është maksimale quhet pike izoelektrike, pi dhe konçentrimet e anioneve dhe kationeve janë të barabarta. Në pikën izoelektrike aminoacidet kanë tretshmëri

minimale. Secili aminoacid ka një pikë izoelektrike të veçantë. Forma kationike (mbizotëron në mjedis të fortë acid p.sh në pH=0)

1.3.2. Vetitë kimike të aminoacideve

Aminoacidet japin reaksione kimike që janë karakteristike për grupet funksionale aminike (-NH2) dhe karboksilike (-COOH) si dhe karakteristike për pjesët e radikaleve që ata përmbajnë.

1. Në mjedis acid, aminoacidet kur shëndrrohen në estere bashkëveprojnë me alkole HCl

R - CH – COO- ---à Cl(R-CH - COOH) + HOCH2CH3 --> | |

+ NH3 NH3*

Cl(R _ CH _ COOCH2_ CH3) + H2O I

NH3

2. Aminoacidet reagojnë me acidin nitror duke formuar hidroksiacide dhe N2. Nga sasia e-N2, të çliruar bazohet metoda e përcaktimit sasior të aminoacideve (Van Slyke).

R-CH-COOH I NH2 + HONO ---> R-CH -COOH + N2 +H2 I OH alfa – hidroksiacid

3. Reduktimi. Aminoacidet duke vepruar me substanca reduktuese, reduktohen në aminoalkoole.

R - CH - COOH + LiAIH4--->R -CH –CH2OH | NH2

Aminoalkool 1.4. Aminoacidet (shtojce)

Të gjitha aminoacidet përmbajnë C, H, O, dhe N, përveç këtyre elementeve kimike përmbajnë edhe S. Formula molekulare e aminoacideve është:

R-CHNH2-COOH

R- e zëvendëson mbetjen e aminoacideve që hyjnë në ndërtim të proteinave. Grupi anësor R është i lirë në vargje peptidike dhe

(34)

ai e përcakton formën e proteinës në hapësirë, funksionin dhe aktivitetin e saj biologjik. Dallohen dy forma sterike të aminoacideve: forma L dhe forma D. Aminoacidet që i takojnë formës L gjenden në proteinë. Grupi amin, (-NH), te numri më i madh i aminoacideve, është i lidhur me atomin e karbonit, i cili gjendet afër grupit karboksil, përkatësisht, për atomin e karbonit. Këto aminoacide quhen alfa-aminoacide. Atomi i karbonit, për të cilin është i lidhur grupi amin, është asimetrik, që do të thotë se aminoacidet janë komponime optikisht aktive, përveç aminoacidit më të thjeshtë – glicinës. Pra, kur aminoacidet gjenden në tretësirë, ato e kthejnë rrafshin e dritës së polarizuar. 1 Klasifikimi i aminoacideve

2 Klasifikimi kimik 3 Klasifikimi biologjik 4 Vetitë e aminoacideve 5 Amforteriteti i aminoacideve 6 Krijimi i lidhjes peptidike Klasifikimi i aminoacideve

Mund të bëhet klasifikimi kimik dhe biologjik i aminoacideve.

Klasifikimi kimik

Në bazë të strukturës kimike aminoacidet ndahen në tri grupe:

· Aminoacide alifatike (aciklike) · Aminoacide aromatike

· Aminoacide heterociklike.

Disa aminoacide alifatike kanë në molekulën e vet një grup amin dhe një grup karboksil (aminoacidet monoamino-monokarboksilike), p.sh. glicina, alanina, valina, etj. Disa të tjera përmbajnë një grup amin e dy grupe karboksile (aminoacidet monoamindikarboksilike), p.sh. acidi asparik, acidi glutaminik etj., kurse disa aminoacide të tjera të këtij grupi përmbajnë në molekulën e tyre grup –OH p.sh serina

dhe tiroina, kurse cisteina, cistina dhe metoina përmbajnë në molekulën e vet sulfur.

Kur është fjala për aminoacide ciklike, dallohen dy grupe: aminoacide izocilike, të cilat në molekulën e tyre përmbajnë unazën e benzolit (fenil- alanina dhe tirozina) dhe aminoacide heterociklike, të cilat në molekulën e vet përmbajnë azot ose ndonjë element tjetër (triptofani, histidina, prolina dhe hidoksiprolina).

Klasikimi biologjik

Organizmi i njeriut është i aftë që disa aminoacide vetë t’i sintetizojë, kurse disa aminoacide, që nuk mund t’i sintetizojë, duhet t’i marrë përmes ushqimit, sepse janë të domosdoshme për jetë. Aminoacidet që mund t’i sintetizojë organizmi i njeriut quhen aminoacide joesenciale (aminoacide të zëvendësu-eshme), kurse aminoacidet që nuk mund ti sintetizojë quhen aminoacide esenciale (aminoacide të pazëvendësu-eshme).

Vetitë e aminoacideve

Aminoacidet kanë veti të ndryshme fiziko-kimike: aktiviteti optik, amfoteriteti, pjesëmarrja në reaksionet e ndryshme biokimike, krijimi i lidhjes peptidike etj. Aktiviteti optik- Aminoacidet janë komponime optikisht aktive (përveç aminoacidit më të thjeshtë- glicinës), sepse të gjitha përmbajnë atom asimetrik të karbonit. Pra, ato e kthejnë rrafshin e dritës së polarizuar. Atomi i karbonit, për të cilin është i lidhur grupi amin, është asimetrik

(35)

Figura 3.1 Fenilamina është një lloj aminoacidi

Struktura e përgjithshme e aminoacideve jepet ne figurvn 3.2. Ku grupi R përfaqëson një grup specifik për çdo aminoacid. Në bazë të vetive kimike të këtij grupi aminoacidet klasifikohen në acide, bazike, polare dhe apolare. Grupi amin i një aminoacidi lidhet me grupin karboksil të një tjetri dhe eliminohet një molekulë uji.

Lidhja mes dy aminoacideve quhet lidhje peptide. Një zinxhir aminoacidesh të lidhur me lidhje peptide quhet polipeptid dhe shumë polipeptide përbëjnë një proteinë. Amforteriteti i aminoacideve

Figura 3.2 . Struktura e përgjithshme e aminoacideve

Nëse tretësirës së aminoacideve i shtohet ndonjë bazë e forte (siç është përmendur edhe me lart), atëherë pengohet disocimi

bazik i aminoacidit dhe shprehet disocimi bazik i aminoacidit dhe shprehet disocimi i grupit karboksil.

Në këtë rast aminoacidi do të ketë veti të acidit të dobët dhe me shtimin e bazës jep kripë. Nëse shtohet acidi, atëherë pengohet disocimi i grupit karboksil, për ç’arsye disocijohen si baza grupet amine të aminoacidit dhe me acid japin kripë. Nëse i shtohet formaldehidi tretësirës së aminoacidit, atëherë shkaktohet bllokimi i grupit amin, për ç’arsye aminoacidi disocohet si acid. Nëse bëhet titrimi me bazë (NaOH), atëherë mund të përcaktohet edhe numri i grupeve të lira karboksilike të aminoacideve.

Ndikimi i acidit nitror- Acidi nitror e oksidon grupin amin dhe prej tij e liron azotin. Në këtë mënyrë prej sasisë së liruar të azotit mund të përcaktohet edhe numri i molekulave të aminoacideve në ndonjë përzierje. Aminoacidet reagojnë me CO2 në inde dhe japin komponime karbamine. Në këtë parim hemoglobina e lidh CO2 në inde dhe e çon deri në mushkëri.

Proteina dhe aminoacidet (shtojce)

References

Related documents

An optimized intervention project schedule is obtained considering operational constraints in a three objectives model: evenly spreading investment throughout multiple years,

We propose two new constructs, web accessibility and vision impairment level, and suggest that these constructs moderate the effects of UTAUT constructs on

The correlation between the as-cast microstructure and creep behaviour of the MRI230D Mg alloy produced by two different casting technologies (i.e., ingot-casting (IC) and

With reference to the conception of a particular scene from the film, I will first describe the methods used in relation to the pro-filmic encounter, and then the methods used

Minneapolis, MN 55402-3903 Email: bmelendez@dykema.com Shay Dvoretzky Jones Day 51 Louisiana Avenue, NW Washington, DC 20001-211 Email: sdvoretzky@jonesday.com Scott Matthew

In response to the problem of academic bullying, we offer a mentoring model for graduate students in the humanities that, we believe, can intervene early enough in the

• Travel times are calculated on all detailed road segments when sufficiently covered by one or more probe cars. • A travel time is deduced for

Table 4: Daily Capital Charges for Precious Metals Panel A: Gold Model RiskMetrics GARCH GARCH-t GARCH-FHS.. Panel B: Silver Model RiskMetrics GARCH