1. GENERAL INTRODUCTION
1.2 The Peritrophic Matrix
1.2.3 Peritrophic Matrix Functions
La evolución de la estabilidad oxidativa de las proteínas en el músculo Serratus ventralis durante su almacenamiento en congelación a -18ºC se muestra en la tabla IV.10.
Efecto del tiempo de almacenamiento en congelación
El contenido en grupos tiol libres disminuyó de forma significativa en las muestras de presa, desde valores iniciales (fresco) de 325,85±10,77 nmol tiol/mg de proteína hasta valores de 175,26±12,41 nmol tiol/mg de proteína tras 547 días de
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almacenamiento en congelación. No es posible la comparación con otros trabajos porque no se han encontrado en la blibliografía científica estudios sobre oxidación proteica en “presa” almacenada en congelación. La oxidación proteica está asociada con una disminución de los grupos sulfhidrilo o grupos tiol, los cuales sufren reacciones de condensación, formándose compuestos disulfuros (Soyer & Hultin, 2000; Batifoulier y col., 2002). Por ello, una disminución del contenido en grupos sulfidrilo, indica un aumento de las reacciones de oxidación que afectan a las proteínas. En nuestro estudio, la disminución significativa de los grupos sulfidrilo (P<0.001) indica una disminución de la estabilidad oxidativa de las proteínas en las muestra de presa durante el almacenamiento en congelación a -18ºC durante un año y medio. Estos resultados coinciden con los obtenidos por otros autores, los cuales obtuvieron también un aumento de la oxidación proteica durante el almacenamiento en congelación de carne de pollo (Soyer y col., 2010), de pavo (Chan y col., 2011) y de pescado (Eymard y col., 2009). Resultados contrarios fueron encontrados por otros autores como Leygonie y col. (2012a) en carne de avestruz durante el almacenamiento en congelación, ya que las muestras frescas mostraron una mayor intensidad de reacciones de oxidación de proteínas que las congeladas/descongeladas durante un mes.
La oxidación de las proteínas induce una serie de cambios en ellas, tales como la modificación del tamaño de la cadena de aminoácidos y cambios en la composición de éstos, la formación de polímeros protéicos, la pérdida de solubilidad y el aumento de la susceptibilidad proteolítica (Levine y col., 1990; Xiong, 2000). Además, la oxidación proteica conduce a un aumento de la dureza de la carne, pérdida de la capacidad de retención del agua y pérdida de la solubilidad de las proteínas (Leygonie y col., 2012b). Sin embargo, en nuestro estudio, los resultados obtenidos muestran una correlación positiva entre los valores de oxidación proteica y la fuerza de corte (P<0,05; R=0,576), de forma que a medida que disminuye la cantidad de grupos tiol libres, disminuye también la fuerza de corte, y por tanto, a medida que aumenta la oxidación protéica es mayor la terneza de las muestras. Como se ha mencionado anteriormente, sobre la dureza de la carne influyen otros factores como la presencia de enzimas proteolíticas, la desecación, etc. que podrían ser la causa de los resultados obtenidos en este estudio.
Por otra parte, como se ha dicho antes, la oxidación de proteínas y lípidos está relacionada, ya que los productos de la oxidación primaria y secundaria de los lípidos (hidroperóxidos y aldehidos) pueden actuar como sustratos para la oxidación de
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proteínas, por lo que una vez que comienza la oxidación de los lípidos, también se producirá la oxidación de las proteínas (Soyer y col., 2010). Sin embargo, en nuestro caso, no encontramos una relación significativa entre la oxidación de lípidos y proteínas de las muestras de presa almacenadas en congelación a lo largo de un año y medio (P>0.05). Por el contrario, otros autores han corroborado la relación entre oxidación lipídica y oxidación proteica en carne de pollo congelada durante 6 meses (Soyer y col., 2010) o en pescado congelado durante 13 meses (Baron y col., 2007), Hay que señalar que los mencionados autores registraron los valores de los carbonilos formados.
Efecto del tiempo de almacenamiento en refrigeración/ EAM
En el caso de las muestras de presa congeladas durante un año y posteriormente decongeladas, el número de grupos tiol libres disminuyó desde valores de 286,54 ± 6,14 nmol thiol/mg prot hasta valores de 203,01 ± 15.88 nmol thiol/mg prot (P<0.01) tras 7 días de almacenamiento en una mezcla de 30% CO2, 69,6 %de argón,
y 0.4% de CO, mientras que por el contrario, en las muestras que habían permanecido congeladas durante un año y medio, no hubo diferencias estadísticamente significativas (P>0.05) para este parámetro.
Los datos bibliográficos al respecto de este parámetro en carne son diversos, si bien apuntan a que un almacenamiento en refrigeración puede conllevar una disminución de la estabilidad oxidativa de las proteínas. Lund y col. (2007a) obtuvieron un aumento del contenido de grupos carbonilo, y por tanto de los valores de oxidación proteica, en hamburguesas de ternera almacenadas durante 6 días en refrigeración/EAM. Del mismo modo, Zakrys y col. (2008) obtuvieron un aumento directo de la oxidación de proteínas a medida que aumentó la concentración de oxígeno durante el almacenamiento de filetes de ternera envasados. Por el contrario, Lagersted y col. (2011) no obtuvieron diferencias significativas en la medida de la oxidación proteica mediante la determinación de grupos carbonilo en muestras de ternera envasadas tanto al vacío como en atmósferas modificadas (80% O2 y 20%
CO2).
Por otra parte, como se ha comentado, la oxidación protéica puede reducir la calidad de la carne debido a una disminución de la terneza y jugosidad de la misma, así como favorecer el deterioro del sabor y la decoloración (Xiong, 2000). La oxidación de las proteínas influye en la solubilidad de las mismas, debido a que conduce a la agregación y formación de complejos proteicos mediante enlaces cruzados, lo cual
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podría causar un incremento de la dureza durante la refrigeración (Estevez y Cava, 2006). Los enlaces cruzados intermoleculares pueden originar proteínas menos susceptibles a la proteólisis enzimática y por tanto reducir el desarrollo de la terneza de la carne mediante proteólisis (Lund y col., 2007b). Nuestros resultados muestran una relación significativa y positiva entre la cantidad de grupos tiol libres y la fuerza de corte de las muestras congeladas un año durante su almacenamiento en refrigeración/EAM (P<0.05; R=0.631), aunque no se aprecia correlación en las muestras previamente congeladas durante un año y medio. Zakrys y col. (2008) tampoco encontraron una relación definitiva entre oxidación protéica y terneza durante el almacenamiento de carne de ternera.