Se trata de proteínas que relacionan la matriz y las células. Se conocen entre 30 y 40 proteínas distintas. Lo único que tienen en común todas estas proteínas es la función. Las más importantes son:
Fibronectina Laminina Tenascina También es destacable la vitronectina.
Fibronectina
Es la más abundante de estas proteínas. Está relacionada con la coagulación sanguínea. Muchos tipos celulares emplean esta proteínas para relacionarse con la matriz. Se trata de un dímero de 2 subunidades idénticas, con uniones disulfuro entre ellas, estando situadas las uniones cerca de los extremos C terminal de los monómeros. El extremo N terminal posee un dominio de unión a heparán sulfato o a fibrina. En este dominio es donde radica la capacidad anticoagulante de la heparina. Existe otro dominio que es de unión a colágeno fibrilar. Otro dominio, cuya función desconocemos, está situado cerca de la zona donde la proteínas se une a la célula, donde podemos encontrar la secuencia de aminoácidos responsable de esa función, que es -RGD- o -Arg-Gly-Asp. Si se altera la secuencia de unión, esos 3 aminoácidos, la célula perderá su capacidad de unirse.
La pérdida de la capacidad de unión al alterar los aminoácidos es debida a la presencia en la membrana celular de receptores específicos, las integrinas. Muchas proteínas de adhesión emplean estos receptores. En las zonas de los contactos focales podemos encontrar acumulaciones de fibronectina, por o que esta es un punto de convergencia entre la matriz y el citoesqueleto.
Cada célula tiene sus receptores específicos de fibronectina. En los procesos de migración celular, se sintetiza fibronectina, que se va dejando atrás al avanzar la célula. Durante procesos de embriogénesis se dan también estos mecanismos.
Los 20 tipos de fibronectinas que se conoce provienen del splicing diferencial. La fibronectina puede formar oligómeros, o incluso fibras. La fibronectina se sintetiza en el interior de la célula, pero es expulsada al exterior, donde por acción de otras proteínas se aproximarán distinta moléculas, para acabar formando uniones de varias moléculas de fibronectina, mediante unión por puentes disulfuro.
Laminina
Es una proteína propia de epitelios. Su función es relacionar la célula con la lámina basal. Está formada por 3 polipéptidos diferentes, con lo que queda una estructura en forma de cruz.
Es cuerpo de la proteína es la asociación de las 3 cadenas que la componen, la α, la β y la γ. Se puede unir a la célula, a los proteoglucanos, ... Tiene incluso la capacidad de autoensamblarse. El punto de unión a las células está en el cuerpo de la cruz, siendo una serie de residuos RGD. La unión a la célula está mediada por un proteoglucano, que es el distrogluceano, que modula la unión de la célula y la laminina. Se trata de un proteoglucano que no es integral a la membrana, pero que está asociado a otro elemento que sí está integrado en la membrana.
Es una de las primera proteínas sintetizadas en el proceso embrionario. En las primeras etapas del desarrollo embrionario, la lámina basal tiene poco o ningún colágeno de tipo IV, estando formada principalmente por laminina. La laminina es un gran complejo flexible, de unos 850000 KDa, formado por tres largas cadenas polipeptídicas , dispuestas en forma de cruz y unidas por enlaces disulfuro. Presenta varios dominios funcionales, uno de unión a colágeno de tipo IV, otro de unión a heparán sulfato, otro a entactina, y 2 o más a los receptores de la laminina situados en la superficie celular. Como el colágeno de tipo IV, las moléculas de laminina pueden autoensamblarse, en gran parte gracias a través de las interacciones entre los extremos de los brazos de laminina. Cada molécula de entactina, se une a cada molécula de laminina donde los brazos cortos se entrecruzan con los largos. La entactina se une también al colágeno de tipo IV, por lo que se cree que actúa como puente adicional entre el colágeno y la red de laminina de la lámina basal.
Tenascina
Se trata en realidad de una molécula de no adhesión. Su función es la de separar y compartimentar. Es un gran complejo polipeptídico de 6 cadenas muy similares o idénticas, unidas mediante radios disulfuro, que irradian desde el centro, como los radios de una rueda. De manera similar a la fibronectina, cada una de las cadenas polipeptídicas está formada a partir de secuencias cortas de aminoácidos, repetidas muchas veces. Cada cadena polipeptídica se pliega en un número de dominios funcionales distintos, uno de los cuales se une a proteoglucanos transmembrana de tipo sindecanos, ,mientras que otro se une a la fibronectina. La tenascina presenta una distribución mucho más restrictiva que la fibronectina, y es mucho más abundante en la matriz extracelular de tejidos embrionarios. A diferencia de la fibronectina puede estimular o inhibir la adhesión celular, dependiendo del tipo celular; se cree que las funciones adhesivas o antiadhesivas están mediadas por diferentes dominios proteicos. Existen evidencias de que ambos tipos de interacciones pueden jugar un importante papel en los procesos de migración celular. Tienen capacidad de unirse a colágeno y a heparán sulfato.