• No results found

 

Para el estudio de la expresión génica de  dsrLS se obtuvieron preparaciones de  RNA total a partir de cultivos de Lb. sakei MN1 crecidos en CDMG y CDMS. Con el fin  de determinar si existían transcritos conteniendo dsrLS y otros genes circundantes y si  los  niveles  de  mRNA  se  veían  afectados  por  la  presencia  de  glucosa  o  sacarosa  en  el  medio  de  cultivo,  se  realizaron  5  reacciones  de  RT‐PCR  para  generar  los  amplicones  que se muestran en la figura 21R, A. Los resultados del análisis electroforético en gel  de  agarosa  revelaron  que  todas  las  reacciones  generaron  el  amplicón  del  tamaño  esperado,  excepto  la  5  que  no  generó  ningún  producto  (Fig.  21R,  B).  Este  último  resultado era también esperado debido a la polaridad convergente de dsrLS y orf2 y a  la  existencia  de  un  terminador  transripcional  putativo  localizado  a  continuación  del  extremo 3´ del gen dsrLS, que hacían preveer la falta de cotranscripción del gen dsrLS y  la orf2.  

 

  Figura  21R.  Detección  por  RT‐PCR  de  los  niveles  de  mRNA.  (A)  Mapa  físico  de  pMN1,  en  el  cual  se  indican  los  5  amplicones  esperados  como  productos  de  5  reacciones  de  RT‐PCR  generadas  respectivamente con los oligonucleótidos rt1F y rt1R (1); P2F y rt2R (2); P3F y rt2R (3); rt2F y rt2R (4);  rt3F  y  rt3R  (5)  (Tabla  2M).  (B)  Análisis  en  geles  de  agarosa  de  las  reacciones  de  RT‐PCR  realizadas  utilizando preparaciones de RNA total obtenidas a partir de cultivos crecidos en glucosa (G) o sacarosa  (S). Marcador de peso molecular (SmartLadder, Eurogentec) (M). 

Respecto  a  los  amplicones  detectados,  la  cuantificación  de  la  intensidad  de  las  bandas  indicó  que  los  niveles  de  mRNA  no  variaban  de  forma  notable  cuando  los  cultivos  se crecieron  en  presencia  de  sacarosa  en  lugar  de  glucosa.  Además,  los  resultados obtenidos mostraron una inesperada cotranscripción de dsrLS con los genes  repA y repB.    4.5. Identificación de regiones promotoras en pMN1    Con el fin de detectar posibles regiones promotoras en el plásmido pMN1 de Lb. 

sakei  MN1  se  amplificaron  independientemente  las  regiones  A,  B  y  C,  localizadas 

corriente arriba de repA, orf1 y dsrLS (Fig. 20R), respectivamente, y se clonaron en el  plásmido pRCR [118] (apartado 3.6 del capítulo de materiales y métodos). Los insertos  se  localizaron  corriente  arriba  del  gen  sintético  mrfp,  que  codifica  la  proteína  fluorescente  mCherry,  una  versión  monomérica  de  la  proteína  fluorescente  roja  de 

Dicosoma sp., y cuyos codones están optimizados para lograr su expresión eficiente en 

BAL [139]. Así se obtuvieron los plásmidos pRCR13, pRCR14 y pRCR15 que contienen  las regiones A, B o C, respectivamente (Fig. 22R). 

 

Los  clonajes  se  realizaron  en  la  cepa  L.  lactis  MG1363  y  posteriormente  los  plásmidos fueron transferidos a Lb. sakei MN1. También se transfirió a dicha bacteria  el  plásmido  pRCR12  para  ser  utilizado  como  control  positivo  de  expresión.  Este  plásmido contiene la fusión transcripcional del promotor fuerte Px, del gen malX de S. 

pneumoniae,  al  gen  mrfp,  que  confiere  fluorescencia  a  lactobacilos [119].  Además,  como  control  negativo  se  utilizó  la  estirpe  parental  Lb.  sakei  MN1  carente  de  fluorescencia.                     

          Figura 22R. Diagrama de los plásmidos construidos pRCR13, pRCR14 y PRCR15 a partir del plásmido  pRCR.  Se  muestran  los  sitios  de  restricción  más  relevantes,  así  como  el  gen  mrfp,  que  codifica  la  proteína  mCherry,  y  el  gen  cat,  que  codifica  una  cloranfenicol  acetil  transferasa  responsable  de  la  resistencia a cloranfenicol. A, B y C hacen referencia a las regiones insertadas en pRCR. 

     

Todas  las  bacterias  fueron  cultivadas  en  MRSG  y  MRSS  y  analizadas  mediante  microscopía  óptica  de  contraste  de  fases  y  de  fluorescencia  (Fig.  23R).  Como  se  esperaba, la presencia de pRCR12 confirió fluorescencia a Lb. sakei MN1. Además, las  células  portadoras  de  pRCR13  y  pRCR15  también  mostraron  fluorescencia  en  los  dos  medios  utilizados  tanto  en  la  fase  exponencial  como  en  la  fase  estacionaria  de  crecimiento.  Sin  embargo,  no  se  detectó  fluorescencia  en  las  células  portadoras  de  pRCR14 en ninguna de las condiciones ensayadas.           

 

 

  Figura  23R.  Análisis  de  estirpes  portadoras  del  gen  mrfp  por  microscopía  óptica.  Se  muestran  las  imágenes  obtenidas  por  microscopía  de  contraste  de  fases  (parte  superior  derecha),  por  microscopía  fluorescencia  (parte  superior  izquierda),  y  el  solapamiento  de  ambas  (parte  inferior  izquierda),  de  cultivos  de  las  bacterias,  crecidos  en  medio  con  glucosa  o  sacarosa,  en  las  fases  de  crecimiento  exponencial y estacionaria. 

Posteriormente  se  procedió  a  cuantificar  la  fluorescencia  de  los  cultivos  bacterianos.  Así,  la  detección  de los  niveles  de  la  proteína autofluorescente  mCherry  activa  se  realizó  en  cultivos  de  las  cepas  crecidas  en  medio  MRSG  o  MRSS,  tras  la  sedimentación  de  las  células  y  su  concentración  (20  veces)  por  resuspensión  en  tampón  PBS  (pH  7,4).  Se  realizó  una  determinación  simultánea  de  la  A480nm  como  medida del crecimiento bacteriano y de la fluorescencia de las bacterias. En la tabla 5R  aparecen recogidos los niveles de fluorescencia normalizados para la biomasa celular  estimada  por  los  valores  de  A480nm.  Los  resultados  obtenidos  confirmaron  que  en  las  regiones clonadas A y C y no en la región B, existían promotores transcripcionales, ya  que se observaron niveles de fluorescencia significativos en las cepas MN1[pRCR13] y  MN1[pRCR15], mientras que en la cepa MN1[pRCR14] sólo se detectaron los mismos  niveles  que  en  la  estirpe  parental  Lb.  sakei  MN1  carente  de  plásmido  recombinante  (Tabla  5R).  Además,  la  comparación  de  los  niveles  de  fluorescencia  mostró  que,  en  todas las condiciones probadas, la transcripción desde Px era la más elevada y que el  promotor presente en la región A era más fuerte que el localizado en la región C (Tabla  5R).  

 

Tabla 5R. Relación de intensidad de fluorescencia respecto a la biomasa celular. 

Cepa  Fase exponencial  Fase estacionaria 

Glucosa  Sacarosa  Glucosa  Sacarosa 

Lb. sakei MN1  0,126 ± 0,06  0,091 ± 0,01  0,047 ± 0,01  0,044 ± 0,05  Lb. sakei  MN1[pRCR12]  35,5 ± 3,0  35,1 ± 1,8  22,7 ± 1,4  13,9 ± 0,6  Lb. sakei  MN1[pRCR13]  14,2 ± 1,4  7,6 ±  0,7  14,9 ± 1,1  6,8 ± 0,2  Lb. sakei  MN1[pRCR14]  0,463 ± 0,04  0,200 ± 0,02  0,551 ± 0,03  0,157 ± 0,01  Lb. sakei  MN1[pRCR15]  7,3 ± 0,3  2,8 ±  0,2  4,0 ± 0,1  0,9 ± 0,1   

Además,  los  niveles  de  fluorescencia  fueron  iguales  en  MRSS  y  MRSG  para  las  células  portadoras  de  pRCR12  en  la  fase  exponencial,  y  ligeramente  superiores  en  MRSG (2 veces) en las estirpes portadoras de pRCR13 y pRCR15 (Tabla 5R). Este hecho  podría  ser  debido  a  que  la  presencia  del  dextrano  en  los  cultivos  crecidos  en  MRSS  podría provocar un apantallamiento que enmascarara la fluorescencia. Sin embargo, el 

análisis  por  microscopia  de  fluorescencia  también  reveló  en  células  individuales  una  menor  fluorescencia  en  bacterias  crecidas  en  medio  MRSS  (Fig.  23R)  y,  en  ambos  casos,  las  células  fueron  lavadas  repetidas  veces  para  eliminar  el  dextrano.  Independientemente de la causa de estas diferencias en fluorescencia, los resultados  revelaron que en presencia de sacarosa no hay una inducción transcripcional a partir  de los promores presentes en las regiones A y C.    5. CAPACIDAD DE AGREGACIÓN Y FORMACIÓN DE BIOPELÍCULAS EN RELACIÓN A LA  PRODUCCIÓN DE DEXTRANO    

Durante  el  desarrollo  de  este  trabajo,  se  observó  que  Lb.  sakei  MN1  y  Lc. 

mesenteroides  RTF10  presentaban  características  diferenciales  de  crecimiento  en 

medio líquido en presencia de glucosa, lo que condujo a un estudio en profundidad de  este comportamiento. 

 

5.1.  Análisis  de  la  capacidad  de  agregación  y  de  formación  de  biopelículas  de  Lb.